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Los niveles de fosforilación en tirosina son el resultado de la acción coordinada y regulada de dos tipos de enzimas: proteínas tirosinas quinasas PTKs y proteínas tirosinas fosfatasas PTPs Inicialmente, la mayoría de los estudios se centraron sobre las PTKs, mientras que las PTPs no despertaron un interés especial en la comunidad científica.

Se las consideraba un componente poco sofisticado en las reacciones de fosforilación, incluso se dudaba de su especificidad al pensar que sólo unas pocas tirosinas fosfatasas, relativamente inespecíficas, eran capaces de terminar el trabajo de numerosas tirosinas quinasas.

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Todas ellas, aunque tienen pocas homologías en su secuencia, utilizan el mismo mecanismo catalítico y presentan un centro activo con una estructura terciaria similar y la secuencia consenso HCxxGxxR. Superfamilia de las fosfotirosinas fosfatasas.

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Esta familia puede subdividirse en 2 subgrupos, dependiendo de la localización celular: las PTPs no receptor o intracelulares y las PTPs transmembrana o similares a un receptor. Las PTP no receptor son enzimas intracelulares que tienen un solo dominio catalítico.

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En su extremo N-terminal o C-terminal aparecen diferentes dominios estructurales de longitud variable y homólogos a los que aparecen en otras proteínas. Las PTP transmembrana presentan una estructura similar a la de un receptor típico de membrana: un dominio extracelular variable, un dominio transmembrana y uno o dos dominios catalíticos intracelulares.

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Los dominios extracelulares pueden interaccionar con ligandos que regulan la actividad de los dominios catalíticos. Estos dominios presentan una gran variabilidad estructural, posiblemente reflejo de sus diferentes funciones y ligandos fisiológicos.

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En la mayoría de los casos, en estos dominios aparecen secuencias similares a las presentes en proteínas implicadas en procesos de adhesión celular, lo que sugiere que estas PTPs pueden participar activamente en los procesos de interacción célula- célula y célula-matriz extracelular Al igual que otras fosfatasas, muestran una alta selectividad de sustratos regulando vías de señalización celular importantes como la de MAPK La pérdida de la PTEN, durante la tumorogénesis, mantendría la Akt permanentemente activa, permitiendo a las células proliferar sin control Existen clasificaciones anteriores en las que se incluía a esta PTP para las revisiones de próstata del príncipe con las de especificidad dual.

Actualmente se separa este grupo de enzimas porque poseen especificidad por sustratos de diferente naturaleza: lípidos y proteínas fosforiladas en Tyr.

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Otro miembro de este grupo es la miotubularina MTM Los dominios SH2 unen específicamente residuos tirosina fosforilados, y la secuencia adyacente a este residuo es la que determina la especificidad de unión. Por lo tanto, estos dominios juegan un papel importante en las interacciones entre los receptores tirosina quinasa para los factores de crecimiento y para las revisiones de próstata del príncipe proteínas implicadas en la transducción de señales.

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Estas proteínas, como resultado de esa unión, pueden ver modificada su actividad y su especificidad de sustrato. La estructura de todas ellas es muy similar Fig. Poseen dos dominios SH2 ubicados en el extremo N-terminal, un dominio catalítico y en el extremo C-terminal dos sitios de fosforilación en Tyr que le permiten interaccionar con para las revisiones de próstata del príncipe proteínas con dominios SH2 La SHP-1 es una enzima citosólica de aproximadamente 66 kDa que se expresa preferentemente en células hematopoyéticas, aunque existe una variante en algunos tipos de células epiteliales Las tirosinas fosfatasas cumplen un papel decisivo desactivando muchas de estas señales.

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El mismo resultado perdiendo peso ha observado con HER, perteneciente a la misma familia de receptores tirosina quinasas Particularmente, interesantes son los hallazgos para las revisiones de próstata del príncipe involucran a la SHP-1 en el papel antiproliferativo de algunos péptidos como la angiotensina II 61 y la somatostatina 62, Sin embargo, no en todos los casos SHP-1 cumple un papel inhibidor.

Su y colaboradores 64describieron que la sobre-expresión de SHP-1 catalíticamente inactiva, en células células provenientes de riñón de embrionesinhibe las señales mitogénicas inducidas por el EGF y el suero, disminuyendo marcadamente la fosforilación de proteínas que integran la vía de las MAPK.

Al añadir la SHP-1 normal, se revierte este efecto indicando que esta enzima podría cumplir un papel estimulador en estas células.

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Muchos estudios se han centrado en este sistema de señalización, a través del cual la SS podría atenuar las señales desencadenadas por factores de crecimiento y por otros mitógenos. Sin embargo, los resultados obtenidos hasta el momento no son concluyentes.

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Aunque se haya podido demostrar la participación de una actividad fosfotirosina fosfatasa en este efecto antiproliferativo, no en todos los casos para las revisiones de próstata del príncipe ha identificado la enzima responsable de esa actividad ni el subtipo o subtipos de receptores de SS asociados 25,66, Una vez activada SHP-1 puede desfosforilar e inactivar sustratos que estimulan la proliferación celular.

En este sentido, Bousquet y cols. EnRauly y cols.

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En este sentido, estudios en células FTRL-5, derivadas de células foliculares tiroideas, han revelado que la SS inhibe los efectos proliferativos de la TSH restableciendo los niveles de p27 Kip1 73, La translocación de SHP-1 a la membrana es un fenómeno temprano y esencial en la acidificación y en la apoptosis inducida por la SS 75 Fig.

Estos efectos parecen estar inducidos vía sst3 y proteínas Gi, al bloquearse por la toxina pertussis PTXy se acompañan tanto de un aumento de p53 como de la proteína proapoptótica Bax Al contrario de lo que ocurre con sst3, los otros subtipos de receptores no inducen apoptosis, sino parada del ciclo en Para las revisiones de próstata del príncipe 1 mediante el aumento de Rb y p21 Cip1, dolor en el abdomen femenino pélvico en la parte inferior izquierda.

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